22012

(ID) subtelne dopasowania.

SUBTELNE DOPASOWANIA :

http://brain.fuw.edu.pl/edu-wiki/images/thumb/e/e4/50S-subunit_of_the_ribosome_3CC2.png/300px-50S-subunit_of_the_ribosome_3CC2.png

Rybosom.

http://www.dynamicscience.com.au/tester/solutions/biology/cell/cytoskeleton.gif

Dzięki subtelnym dopasowaniom i odpowiednim oddziaływaniom elektrochemicznym rybosomy jak i mikrotubule (kompleksy białkowe tworzace wewnetrzny szkielet [cytoszkielet] komórki eukariotycznej) potrafią się niejako SAMOorganizować !

Wiele komponentów komórkowych ma zdolności do SAMOorganizacji (wrzuć na youtube hasłow : ‚mikrotubule’, ‚mikrofilamenty’, rybosomy’, tam są świetne animacje , które pokazują jak to się dzieje). Te zdolności nijak jednak nie wynikają z TE, a tym bardziej ze ślepego przypadku. Białka tworzące rybosomy (czy mikrotubule) są precyzyjnie do siebie dopasowane ,ponieważ te DOPASOWANIA umożliwiają PRECYZYJNIE wykształcone DOMENY. One pasują do siebie jak klucz do zamka (jak substrat do miejsca odpowiedzialnego za katalizę w enzymie).

Poprzez oddziaływania elektrochemiczne poszczególne bialka rybosomowe przyciągają się do siebie tworząc większe polimery (dimery białkowe, tetramery i td.).

Kiedy powstaną większe polimery (kompleksy białkowe), to konformacje poszczególnych białek (kształty), na skutek tego połączenia znowu się zmieniają wskutek czego powstają nowe miejsca połaczenia (coś jakby podnoszenie klapki z kolejnego zamka , żeby mógł wejść inny klucz).

Umożliwia to przyłaczenie się kolejnego białka. I tak aż do powstania kompletnych rybosomów. Takie precyzyjne i bardzo skomplikowane bioinformatyczne dostrojenia umożliwiają powstawanie tych organelli (rybosomów) w sciśle określonym porządku. Innymi slowy ‚każde białko zna swoją kolej’. Między czasie (na różnych etapach powstawania rybosomów) do powstajacych kopleksów komplementarnie do okreslonych sekwencji białek przyłaczają się kwasy nukleinowe-rRna (rybosomoweRNA), które współpracują pózniej z kompleksem rybosomowym (jako kofaktory rybozymowe) w syntezie polepieptydów (jeden z rybozymów katalizuje wiązanie peptydowe w powstającym na rybosomie polipeptydzie).

Całe to wyważnie i precyzja bioinformatyczna, ta konieczna sekwencja (kolejność łączenia się białek rybosomowych i kwasów nukleinowych) w powstawaniu rybosomów i ich złożoność WYRAZNIE pokazują ,że są to organelle NIEREDUKOWALNIE ZLOZONE ! A więc ten proces (wbrew twierdzeniom p. Rutusa) dowodzi IP a nie TE. RYBOSOM od poczatku musiał być doskonały, kompletny !

Od czasu ,kiedy tutaj piszę wiele razy pisałem o tych subtelnych dopasowaniach domen białkowych. Takie dopasowania umożliwozliwiają ODPOWIEDNIE powinowadztwo ODPOWIEDNICH białek w stosunku do siebie, co pozwala zachować porządek w komórce i bez zakłóceń powstawać takim organellom, jak rotacyjna pąpa jonowa ATP-azy, rybosomomy, wici bakteryjnej, różnym receptorom, róznorakim enzymom itd.

Można powiedzieć , że każda molekuła w środowisku komórkowym ‚zna’ swoje miejsce ,swojego ‚przyjaciela’ (do którego ‚czuje’ powinowadztwo). Czy to jest (lub są) inne białko , czy odpowiednia sekwencja w którymś z kwasów nukleinowych (np. dzięki powinowadztwu pewnych białek do odpowiednich sekwencji w DNA możliwa jest replikacja, czy itnienie operonów) , czy odpowiednie powinowadzrwo do błon lipidowych ,substratów itd.

http://www.bioorganic.ch.pwr.wroc.pl/student/images/f/fd/Obraz12.jpg

Dimer białkowy (dwa dopasowane białka).

http://www.nurkopedia.pl/wiki/images/thumb/8/8e/Hemoglobina_hemoglobina.jpg/300px-Hemoglobina_hemoglobina.jpg

Tetramer białkowy, to znaczy cztery dopasowane białka (niezbędna do życia wyższym organizmom hemoglobina).

http://cbm.msoe.edu/includes/images/2002SMART/dnahelicase.jpg

Helikaza DNA (enzym ktrego budowa umożliwia mu odpowiednie powinowadztwo do kwasu nukleinowego DNA, co umożliwia replikację).

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/37/ATPsynthase_labelled.png/216px-ATPsynthase_labelled.png

Rotacyjna pompa jonowa ATP-azy.

Powstanie wszystkich tych komórkowych struktur wymaga subtelnego dopasowania poszczególnych białek. W przeciwnym wypadku ich istnienie byłoby niemożliwe. A w efekcie istnienie samego życia !

Wyobrazmy sobie co by się stało ,gdyby te powinowadztwa zostały zakłócone (utracone). Niemożliwe byłyby takie procesy ,jak replikacja i translacja. Enzymy nie potrafiłyby rozpoznać substratów, białka zaczęłyby się ze sobą przypadkowo ‚zlepiać’ tworząc nieużyteczne śmiercionośne dla komórki (letalne) kompleksy. Inne białka (np. chaperony–białka pomocnicze) zaczęłyby ‚szaleć’ i odkształcać inne białka (jak np. priony), lub zwijać te ,których nie trzeba. Innymi słowy w takiej anarchii życie byłoby niemożliwe !

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/8f/Katalizowanie_reakcji_przez_enzymy.svg/450px-Katalizowanie_reakcji_przez_enzymy.svg.png

Wymienione powinowadztwa ,to jeszcze nie wszystkie wymagania dla prawidłowego funkcjonowania komórki. Wszelkiego rodzaju białka muszą powstawać w komórce w odpowiednich stęzeniach (ilości) i w odpowiednim czasie.

Za to wszystko odpowiadają tzw.; ‚czynniki transkrypcyjne’. Białka które na zasadzie uporzadkowanych ciagów genetycznych, regulowanych na rózne sposoby regulują aktywność transkrypcyjną (możliwe jest to ,ponieważ białka te wykazują powinowadztwo do określonych sekwencji DNA zwanych promotorami). Są też inne sposoby regulacji transkrypcji : np. poprzez operony, w sposób uporządkowany opperony regulują produkcję niezbędnych komórce ‚podzespołów’.

Wyobrazmy sobie co by się stało ,gdyby w komórce było zbyt małe stężenie białek potrzebnych do produkcji opisywanych tutaj rybosomów ?

W atkim przypadku poszczególe cząsteczki rybosomów miałyby małe szanse , żeby ‚odnalezć’ się w komórce ,przyciągnąć i połaczyć w większe (życiodajne) kompleksy ,jakimi są rybosomy.

A co zrobić z nadmiarowymi komponentami. To znaczy z tymi ,które pozostaną ,gdy powstanie już potrzebna komórce ilość rybosomów ? Wtedy wkraczają kolejne białka, tzw. chaperony i proteolizy, ktore rozwijają i tną niepotrzebne polipeptydy na poszczególe aminokwasy ,ktore znowu zostaja wykorzystane do budowy kolejnych polipeptydów (odzysk, doskonały recykling).

A co by się stało ,gdyby zawiodła regulacja w transkrypcji odpowiednich enzymów i powstawałoby w komórce zbyt mało nukleotydów ? Ich mniejsze niż należy stężenie zahamowałoby replikację i wiele innych waznych w komórce procesów….

http://blogiceo.nq.pl/techwszkole/files/2011/05/recykling.jpg

Jeżeli ktoś chce poznać więcej szczegółów technicznych na ten temat ,to polecam opracowanie Andrzeja.

pozdrawiam.

Bez kategorii

Czy rybosomy mogły sie rozwinac z prostszych preku

jednej strony są one wypukłe z drugiej wklesłe. Strona wypukła wchodzi w

stronę wklęsłą i w ten sposób puszki trzymają się na swoich miejscach i

utworzona z nich piramida jest STABILNA. Co by się stało, gdyby puszki były z

obu stron wypukłe? Piramida by się po prostu zawaliła!!!

Przenosząc ten przykład na grunt biochemii i budowy białek, to w pewnych

BIOLOGICZNYCH STRUKTURACH bialka przejawiają własnie takie DOPASOWANIA, co

pomaga im się łączyć w ZłOZONE STRUKTURY.

Opisane puszki ze sklepu spożywczego miały po jednej takiej strukturze,

niektóre białka, które przyjmą strukturę przestrzenną, maja nawet PO KILKA

TAKICH PUNKTOW STYKU z innymi białkami,i są one takie same ,lub zupełnie inne!

Wspomniane przeze mnie „homologii” na które powoływali się ewolucjoniści w

debacie z Michaelem Behe ,a które miały dowodzić ,że witka bakteryjna mogła

STOPNIOWO powstać, ponieważ NIEKTORE (niektóre nie wszystkie, co jest kolejnym

problemem dla hipotezy kooptacji) z budujacych ją białek pelnia inne funkcje w

innych bakteriach choć są podobne, to mają jednak inne domeny UMOZLIWIAJACE

DOPASOWANIE!

To logiczne, ponieważ wynika z pelnienia ODMIENNEJ FUNKCJI! Więc oprócz

problemu STOPNIOWEGO „POZBIERANIA” tych białek w jednym organizmie, co by im

miało zacząc pełnić odmienną funkcje pojawia się dodatkowo problem DOPASOWANIA!

Czy ktoś usiłował rozwiazać ten dylemat? Nikt ,ewolucjoniści po prostu uznali

,ze wskazanie tych „homologów” jest wystarczajacym dowodem do obalenia

koncepcji nieredukowalnej złozoności..

Przenosząc to na grunt rybosomów; jak w przypadku witki mamy kilka problemów.

Oprócz problemu STOPNIOWEGO powstawania rybosomów na drodze ewolucji (jaka

korzyść z CWIERCrybosomu czy POLrybosomu?) mamy jeszcze dwa problemy. Pierwszy

to owe dopasowania białek do siebie wzajemnie. Jest to wymaganie tak

oczywiste, ze jego kwestionowanie jest jawnym KLAMSTWEM.

Istnieje problem takiego dopasowania, ktore dotyczy kazdego biakla z osobna

(rozne bialka moga miec takie same punkty „STYKU”, domeny umożliwiajace

dopasowanie), oraz dopasowania tych białek do odpowiednich senkwecji rRNA (i

odwrotnie). Ale ja tutaj powołam sie na inny, bardzo wymowny przykład.

Kazdy zorientowany wie ,że rybosomy składają się z dwuch podjednostek (małej i

dużej) i że te podjednostki łaczą się ze sobą zaraz przed translacją.

Co umożliwia tym podjednostką takie wprawne łaczenie się ze sobą?

Ano własnie owo subtelne DOPASOWANIE się do siebie białek ,które posiadają

odpowiednie „punkty STYKU”.